Esta enzima sintetiza una molécula llamada SAMe, que es fundamental para el buen funcionamiento de las células. En células normales la molécula SAMe es producida por una proteína homologa MATα1, pero en las células cancerosas la MATα1 no se produce y toma su función la MATα2, que altera la producción de SAMe contribuyendo a la reproducción de las células cancerosas.
Los científicos de CIC bioGUNE han obtenido por primera vez un conjunto de estructuras cristalinas en las que se observan varias etapas de la reacción enzimática de la MATα2, lo cual permite ver al detalle el mecanismo de acción catalítica. Esta información va a posibilitar el desarrollo futuro de moléculas que puedan regular la función de esta enzima.
Una parte de la investigación se llevó a cabo en el Sincrotrón ALBA (en la línea de luz de cristalografía de proteínas, XALOC) y en Diamond (I04-1) en Inglaterra.
La investigadora de CIC bioGUNE Adriana Rojas, responsable de este estudio publicado en los Proceedings of the National Academy of Sciences USA (PNAS), destaca la relevancia del mismo por la resolución lograda. "El hecho de que hayamos sido capaces de ver la proteína cristalizada con un angstrom de resolución nos permite tener una información muy afinada para el paso posterior que sería diseñar moléculas que podrían plasmarse en un fármaco destinado a bloquear o reducir la actividad de esta proteína", señala.
La investigación se enmarca en los estudios llevados a cabo en los últimos treinta años por José María Mato, Director General de CIC bioGUNE, y su equipo en el ámbito del cáncer de hígado.
